L-Carnitine, sport et activité enzymatique

30/03/2011
News

La L-Carnitine est un dérivé azoté (triméthyl bétaïne) présent dans de nombreux tissus, notamment dans les muscles, et le cœur. Elle permet le transfert des acides gras à longue chaîne au travers de la membrane mitochondriale et participe ainsi à la beta-oxydation des acides gras. 

Expérience chez des basketteurs

Au cours de l’étude réalisée par Parthimos et ses collaborateurs, les chercheurs ont tenté de savoir si les activités de l' acethylcholinesterase des membranes érythrocytaires (AChE) et des différentes ATPases pouvaient être modulées par une supplémentation de L-carnitine. L’expérience a été menée auprès de joueurs de basket-ball. Ces derniers ont reçu pendant une durée de un mois, un supplément de 2g de L-Carnitine par voie orale.

Les résultats ont montré que les marqueurs pour le lactate, le pyruvate, l’AChE, les Na+ et K+-ATPases, les Catécholamines et le TAS (statut total en antioxydant) étaient augmentés (p < 0,001) dans le groupe contrôle non supplémenté (A). En revanche, le TAS était resté inchangé et toutes les activités enzymatiques étaient réduites dans le groupe supplémenté en L-Carnitine (B). L'activité de la Mg2+-ATPase était quant à elle demeurée sans changement. 

En conclusion

Grâce à cette étude, les chercheurs ont constaté que l'utilisation de la L-Carnitine par les muscles pendant le sport avait comme conséquence une réduction des activités enzymatiques. Ils ont également constaté, in vitro, une complète restauration des activités enzymatiques membranaires du groupe supplémenté (B) avec L-Carnitine, ce qui n'apparaissait pas dans le groupe non supplémenté (A). 

Alexandre Dereinne, diététicien

Référence:

Parthimos T, Schulpis KH, Angelogianni P, et al. The in vivo and in vitro effects of L-Carnitine supplementation on the erythrocyte membrane acetylcholinesterase, Na+, K+-ATPase and Mg2+-ATPase activities in basketball players. Clin Chem Lab Med. 2008;46(1):137-42.
Consulter l'article
Article en anglais consulté en mars 2011.




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